Δομικός και λειτουργικός χαρακτηρισμός ισοενζύμων της οικογένειας των τρανσφερασών της γλουταθειόνης

Περίληψη

Οι τρανσφεράσες της γλουταθειόνης (GSTs) είναι ένζυμα που συνήθως δρουν ως διμερή και καταλύουν τη σύζευξη του τριπεπτιδίου γλουταθειόνη (GSΗ) με έναν αριθμό ηλεκτρονιόφιλων, λιπόφιλων ουσιών δημιουργώντας ένα υδατοδιαλυτό προϊόν μειωμένης τοξικότητας. Ο στόχος της παρούσας διδακτορικής διατριβής άφορα κυρίως στη μελέτη του αποτοξινωτικού ρόλου ενζύμων GSTs ο οποίος βασίζεται στην κατάλυση αντιδράσεων σύζευξης με τονικές ενώσεις και η ανάλυση της συμπεριφοράς φυτικών και βακτηριακών GSTs. Κατά την αρχική μελέτη βακτηριακών ισοενζύμων GSTs πραγματοποιήθηκε μελέτη του γονιδιώματος του βακτηριακού στελέχους Agrobacterium tumefaciens C58. Τα ισοένζυμα που απομονώθηκαν και κλωνοποιήθηκαν από το βακτηριακό στέλεχος Agrobacterium tumefaciens C58 εκφράστηκαν ετερόλογα σε κύτταρα E. coli BL21 (DE3). Η σύγκριση της νουκλεοτιδικής αλληλουχίας των ενζύμων επέτρεψε τη φυλογενετική μελέτη τους και τον προσδιορισμό της εξελικτικής σχέσης τόσο μεταξύ τους όσο και με GSTs από άλλους οργανισμούς. Στη σ ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Glutathione transferases (GSTs) are enzymes that normally act as dimeric proteins and catalyze the conjugation of the tripeptide glutathione (GSH) with a number of electrophilic, lipophilic substances creating a water soluble product with reduced toxicity. The overall objective of the present thesis is the study the detoxification role of GSTs enzymes isolated from plants and bacteria. Concerning the bacterial GSTs isoenzymes the study was focused on the genome of Agrobacterium tumefaciens C58. A genome survey revealed the presence of eight GST like proteins in Agrobacterium tumefaciens C58 (AtuGSTs). The substrate specificity of the AtuGST family members was investigated in order to identify catalytic activities that may be related to their biological function. The results showed that AtuGSTs catalyze a broad range of reactions with different members of the family exhibiting quite varied substrate specificity. A GST like sequence from Agrobacterium tumefaciens C58 (AtuGST4) with low s ...
περισσότερα
Πρέπει να είστε εγγεγραμένος χρήστης για έχετε πρόσβαση σε όλες τις υπηρεσίες του ΕΑΔΔ  Είσοδος /Εγγραφή

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/28231
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/28231
ND
28231
Εναλλακτικός τίτλος
Structural and functional characterization of glutathione transferases isoenzymes
Συγγραφέας
Σκοπελίτου, Καθολική Ειρηνικός
Ημερομηνία
2011
Ίδρυμα
Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Τμήμα Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας. Εργαστήριο Ενζυμικής Τεχνολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Λάμπρου Νικόλαος
Κλώνης Ιωάννης
Βοργιάς Κωνσταντίνος
Ηλιόπουλος Ηλίας
Κίντζιος Σπυρίδων
Φλεμετάκης Εμμανουήλ
Βόντας Ιωάννης
Επιστημονικό πεδίο
Γεωργικές Επιστήμες
Γεωργική Βιοτεχνολογία
Λέξεις-κλειδιά
Τρανσφεράσες γλουταθειόνης; Ενζυμική βιοαποικοδόμηση; Αποτοξίνωση; 1,2-διβρωμοαιθάνιο
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
xxvi, 323 σ., πιν., σχημ.