Δομικός-λειτουργικός χαρακτηρισμός της πρωτεΐνης του πυρηνικού φακέλου LBR

Περίληψη

Ο υποδοχέας της λαμίνης B (Lamin Β Receptor, LBR) είναι μία συντηρημένη σε όλους τους ανώτερους οργανισμούς πρωτεΐνη της έσω πυρηνικής μεμβράνης. Αναγνωρίστηκε από την ικανότητά της να συνδέεται στη λαμίνη Β. Είναι πλέον γνωστό ότι ο LBR συμμετέχει σε μεγάλα πολυδύναμα σύμπλοκα, τα οποία συμμετέχουν στον επανασχηματισμό του πυρηνικού φακέλου στο τέλος της μίτωσης, συνδέουν τον πυρηνικό φάκελο και την πυρηνική λάμινα με την περιφερική ετεροχρωματίνη κατά τη μεσόφαση και πιθανώς λειτουργούν ως ‘παγίδες συγγένειας’ για συστατικά του πυρήνα που εμπλέκονται στην αναδιαμόρφωση της χρωματίνης και στην ενεργοποίηση-απενεργοποίηση της μεταγραφής. Ο ανθρώπινος LBR περιέχει 615 αμινοξέα και αποτελείται από ένα υδρόφιλο αμινοτελικό άκρο που κείτεται προς το πυρηνόπλασμα και πιθανολογείται ότι ευθύνεται για τις περισσότερες αλληλεπιδράσεις της πρωτεΐνης, από πολλαπλά διαμεμβρανικά τμήματα που παρουσιάζουν ομολογία με αναγωγάσες των στερολών και από ένα μικρό καρβοξυτελικό άκρο. Αναλύσεις με εργαλεί ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

LBR is a ubiquitous integral protein of the inner nuclear membrane and was initially characterized by virtue of its ability to associate with nuclear lamin B. This protein is thought to participate in a variety of nuclear functions, including tethering of the nuclear lamina to the nuclear envelope and “trapping” of nuclear components that are involved in chromatin remodeling and transcriptional inactivation. Human LBR is composed of 615 amino acids, comprising a hydrophilic N-terminal domain of ~210 residues that faces the nucleoplasm and is believed to mediate binding to nuclear lamina and peripheral heterochromatin, multiple transmembrane segments homologous to yeast sterol C-14 reductase and a short C-terminal tail. Biocomputing analysis suggests that the N-terminal nucleoplasmic part contains three distinct regions: (a) a small globular domain which spans the first 60 residues and is a putative Tudor domain; (b) a 110- amino acid segment with no apparent sequence kinship to other p ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/22736
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/22736
ND
22736
Εναλλακτικός τίτλος
Structural and functional characterization of the nuclear protein LBR
Συγγραφέας
Λιοκάτης, Σταμάτιος του Νικόλαος
Ημερομηνία
2008
Ίδρυμα
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Ιατρικής. Τμήμα Ιατρικής. Τομέας Λειτουργικός - Κλινικοεργαστηριακός. Εργαστήριο Βιολογικής Χημείας
Εξεταστική επιτροπή
Πολίτου Αναστασία
Γεωργάτος Σπύρος
Παπαμαρκάκη Θωμαΐς
Φώτσης Θεόδωρος
Τσίκαρης Βασίλειος
Φράγκου-Λαζαρίδη Μαρία
Φριλίγγος Ευστάθιος
Επιστημονικό πεδίο
Ιατρική και Επιστήμες ΥγείαςΒασική Ιατρική
Λέξεις-κλειδιά
Πυρηνικός φάκελος; Χρωματίνη; Ιστόνες
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
124 σ., εικ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)