Βιοχημικές και βιοφυσικές μελέτες πρωτεϊνικών μορίων που σχετίζονται με το ανοσοποιητικό σύστημα

Περίληψη

Το μείζον σύμπλοκο ιστοσυμβατότητας τάξης 1 (MHC I) αποτελεί ένα διαμεμβρανικό ετεροδιμερές πρωτεϊνικό σύμπλοκο, το οποίο εκφράζεται σε όλα τα εμπύρηνα κύτταρα και παρουσιάζει αντιγονικά πεπτίδια (συνήθως μήκους 8-10 αμινοξέων) στα CD8+ Τ-κυτταροτοξικά λεμφοκύτταρα διαδραματίζοντας κομβικό ρόλο στην επίκτητη ανοσολογική απόκριση. Αμινοτελικά εκτεταμένοι πρόδρομοι αντιγονικοί επίτοποι εισέρχονται στο ενδοπλασματικό δίκτυο (ER), όπου υφίστανται επεξεργασία από την αμινοπεπτιδάση 1 του ενδοπλασματικού δικτύου (ΕRAP1) ώστε να μετατραπούν σε ώριμους επιτόπους και ύστερα να δεσμευτούν στα μόρια MHC I. Η ERAP1 καθορίζει την παραγωγή αντιγονικών πεπτιδίων, παίζει κομβικό ρόλο στη ρύθμιση της επίκτητης ανοσολογικής απόκρισης και αποτελεί ελκυστικό αναδυόμενο στόχο για την ανοσοθεραπεία του καρκίνου και τη ρύθμιση της αυτοανοσίας. Ωστόσο τα κριτήρια επιλογής βάσει των οποίων η ERAP1 επεξεργάζεται αποτελεσματικά ένα τεράστιο αριθμό πρόδρομων αντιγονικών πεπτιδίων δεν είναι πλήρως κατανοητά. Πρόσφ ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Major histocompatibility complex class I (MHC I) is a transmembrane heterodimeric protein complex, which is expressed in every nucleated cell and presents antigenic peptides (usually 8-10 residues in length) to CD8+ T-cytotoxic lymphocytes, thus playing important roles in adaptive immune responses. N-terminally extended antigenic peptide precursors enter the endoplasmic reticulum (ER), where they are proteolytically processed by endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 (ERAP1) and subsequently bind onto MHC I protein molecules. ERAP1 helps to define antigenic peptide production, indirectly regulates adaptive immune responses and therefore constitutes an attractive pharmacological target for cancer immunotherapy and the treatment of autoimmunity. However, the exact mechanism that allows ERAP1 to efficiently process a vast variety of antigenic peptide precursors is not fully understood. Recent studies have suggested that ERAP1 can catabolize antigenic peptides both when they are free in so ...
περισσότερα
Η διατριβή είναι δεσμευμένη από τον συγγραφέα  (μέχρι και: 5/2023)
DOI
10.12681/eadd/49400
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/49400
ND
49400
Εναλλακτικός τίτλος
Biochemical and biophysical studies of protein molecules related to the immune system
Συγγραφέας
Μαυρίδης, Γεώργιος του Ιωάννης
Ημερομηνία
2021
Ίδρυμα
Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Σχολή Εφαρμοσμένης Βιολογίας και Βιοτεχνολογίας. Τμήμα Βιοτεχνολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Καρπούζας Μιχαήλ
Στρατίκος Ευστράτιος
Μπεθάνης Κωνσταντίνος
Παπακυριακού Αθανάσιος
Ντούνη Ελένη
Λάμπρου Νικόλαος
Φλεμετάκης Εμμανουήλ
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές ΕπιστήμεςΒιολογία ➨ Βιοχημεία και Μοριακή βιολογία
Λέξεις-κλειδιά
Μείζον σύμπλοκο ιστοσυμβατότητας
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
εικ., πιν.
Ειδικοί όροι χρήσης/διάθεσης
Το έργο παρέχεται υπό τους όρους της δημόσιας άδειας του νομικού προσώπου Creative Commons Corporation:
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.