Δομική και βιοχημική μελέτη των πρωτεϊνών δέσμευσης οσμογόνων μορίων (Odorant Binding Protein, OBP) του ανωφελή κώνωπα (Anopheles gambiae)
Περίληψη
Οι ΟΒΡ είναι μια τάξη μεταφορικών πρωτεϊνών των εντόμων που μεταφέρουν οσμές από τον αέρα στους υποδοχείς των οσφρητικών νευρώνων στις κεραίες των κουνουπιών. Η δομική και βιοχημική μελέτη των πρωτεϊνών αυτών συντελεί στην κατανόηση των κανόνων που διέπουν την αναγνώριση των οσμών σε μοριακό επίπεδο και μπορεί να οδηγήσει στην ανάπτυξη νέων διαταρακτών της φυσιολογικής οσφρητικής λειτουργίας των κουνουπιών με βελτιωμένη συγγένεια και εξειδίκευση. Τέτοιες ενώσεις αποσκοπούν στο να μειώσουν την ικανότητα των κουνουπιών να εντοπίζουν τον ανθρώπινο στόχο και έτσι να συμβάλλουν στη μείωση μετάδοσης ασθενειών, όπως η ελονοσία, που μεταφέρονται με διαβιβαστές.Στo πλαίσιo αυτής της διδακτορικής διατριβής μελετήθηκαν οι πρωτεΐνες δέσμευσης οσμογόνων μορίων του ανωφελή κώνωπα AgamOBP1, AgamOBP4, AgamOBP5 και AgamOBP48. Η κρυσταλλογραφική μελέτη των συμπλόκων της AgamOBP1 με τα δύο πιο ευρέως χρησιμοποιούμενα εντομοαπωθητικά, του DEET και της Ικαριδίνης, αποκάλυψε ένα κοινό τρόπο πρόσδεσης, την ι ...
περισσότερα
Περίληψη σε άλλη γλώσσα
OBPs are a class of insect transport proteins that carry odorants from the air to the receptors of odorant neurons in the mosquito antennae. The structural and biochemical study of these proteins contributes to the understanding of the rules governing odorant recognition at the molecular level, and may lead to the development of new agents that can disrupt normal olfactory function of mosquitoes with enhanced affinity and specificity. Such compounds are intended to reduce the ability of mosquitoes to detect the human target and thus contribute to the reduction of disease transmission, such as malaria, carried by vectors.In the framework of this thesis we studied the odorant binding proteins of the Anopheles gambiae mosquito AgamOBP1, AgamOBP4, AgamOBP5 and AgamOBP48. The structural study of AgamOBP1 complexes with the two most widely used repellents, DEET and Icaridin, revealed a common binding mode of these compounds, the ability of stereoselective recognition of Icaridin from AgamOBP ...
περισσότερα
Κατεβάστε τη διατριβή σε μορφή PDF (7.82 MB)
(Η υπηρεσία είναι διαθέσιμη μετά από δωρεάν εγγραφή)
|
Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.
|
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στους συνδεδεμένους στο σύστημα χρήστες οι οποίοι έχουν αλληλεπιδράσει με τη διδακτορική διατριβή. Ως επί το πλείστον, αφορά τις μεταφορτώσεις.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.