Επίδραση της αρχιτεκτονικής και του περιορισμού στην αυτοοργάνωση και στη δυναμική πολυπεπτιδίων

Περίληψη

Στην εργασία αυτή μελετήθηκε η επίδραση της αρχιτεκτονικής, του περιορισμού, και των επιφανειών στην αυτοοργάνωση και στη δυναμική πολυπεπτιδίων. Διερευνάται ο τρόπος που η δευτεροταγής δομή επηρεάζεται από την αυτοοργάνωση. Ο έλεγχος της δευτεροταγούς δομής αποτελεί κεντρικό σημείο στη σύνθεση φαρμάκων εναντίον εκφυλιστικών ασθενειών. Εκτός από τη δομή, η γνώση της δυναμικής τέτοιων συστημάτων έχει επίσης σημασία, διότι έχει επίπτωση στη λειτουργικότητα των πολυπεπτιδίων. Αρχικά μελετήθηκε η επίδραση της αρχιτεκτονικής στις δύο κύριες δευτεροταγείς δομές πολυπεπτιδίων (α-έλικες/β-φύλλα), και στη δυναμική τους. Ιδιαίτερα μας απασχόλησε η επίδραση στη σταθερότητα και στο μήκος εμμονής των δευτεροταγών δομών. Γι’ αυτόν το σκοπό μελετήθηκαν α) πολυπεπτίδια με στατιστική εναλλαγή επαναλαμβανόμενων δομικών μονάδων που παρουσιάζουν και τις δύο δευτεροταγείς δομές, β) δισυσταδικά συμπολυπεπτίδια, με μία συστάδα η οποία εμφανίζει μόνο α-έλικες και η άλλη και τις δύο δευτεροταγείς δομές, γ) αστ ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

This Thesis investigates the effect of architecture, confinement, and surfaces on the selfassembly and dynamics of synthetic polypeptides. Conformational studies of model polypeptides are an important step towards the understanding of protein folding. The mechanism by which the secondary structure depends on the self-assembly is still not well-understood. Moreover, methods of controlling the secondary structure towards α-helices or β-sheets are of great interest, in prion diseases for example. The dynamic behaviour of such systems is also important because it reflects to the polypeptide functionality. First, the effect of architecture and topology on the two main secondary structures (α- helices/β-sheets) and on dynamics was studied. The effect on the stability and the persistence length of the secondary structures was studied in: a) copolypeptides with statistical alternation of repeat units, that form both secondary structures, b) diblock copolypeptides with one block that forms only ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/25247
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/25247
ND
25247
Εναλλακτικός τίτλος
Effect of architecture and confinement on the self-assembly and dynamics of polypeptides
Συγγραφέας
Γίτσας, Αντώνιος (Πατρώνυμο: Αθανάσιος)
Ημερομηνία
2008
Ίδρυμα
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Φυσικής
Εξεταστική επιτροπή
Φλούδας Γεώργιος
Αυγερόπουλος Απόστολος
Ευαγγέλου Σπυρίδων
Ιατρού Ερμόλαος
Κοσμάς Μάριος
Μπάκας Θωμάς
Παπανικολάου Νικόλαος
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές ΕπιστήμεςΦυσική
Λέξεις-κλειδιά
Πολυπεπτίδια; Αρχιτεκτονική πολυπεπτιδίων; Αυτοοργάνωση; Δυναμική; Περιορισμός; Διηλεκτρική φασματοσκοπία; Δισυσταδικά συμπολυπεπτίδια; Αστεροειδή συμπολυπεπτίδια
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
215 σ., εικ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στους συνδεδεμένους στο σύστημα χρήστες οι οποίοι έχουν αλληλεπιδράσει με τη διδακτορική διατριβή. Ως επί το πλείστον, αφορά τις μεταφορτώσεις.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)