ΑΜΥΝΤΙΚΟΙ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΙ ΤΩΝ ΕΝΤΟΜΩΝ: ΕΝΑΣ ΠΡΟΤΕΙΝΟΜΕΝΟΣ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΣ ΓΙΑ ΤΗΝ ΑΠΟΤΟΞΙΝΩΣΗ ΕΝΤΟΜΩΝ ΑΠΟ ΤΟΝ ΛΙΠΟΠΟΛΥΣΑΚΧΑΡΙΤΗ

Abstract

ΣΤΗΝ ΠΑΡΟΥΣΑ ΕΡΓΑΣΙΑ ΜΕΛΕΤΗΘΗΚΕ Η ΣΥΜΜΕΤΟΧΗ ΤΩΝ ΑΙΜΟΚΥΤΤΑΡΩΝ ΣΤΗΝ ΑΜΥΝΑ ΤΟΥ ΕΝΤΟΜΟΥ CERATITIS CAPITATA. ΣΥΜΦΩΝΑ ΜΕ ΤΑ ΑΠΟΤΕΛΕΣΜΑΤΑ ΜΑΣ Η ΑΝΑΓΝΩΡΙΣΗ ΤΩΝ ΒΑΚΤΗΡΙΩΝ (E.COLI) ΕΠΙΤΕΛΕΙΤΑΙ ΕΙΤΕ ΑΠΟ ΤΗΝ ΔΙΑΛΥΤΗ P47 (SP47), ΕΙΤΕ ΑΠΟ ΤΗΝ ΚΥΤΤΑΡΟΕΠΙΦΑΝΕΙΑΚΗ P47 (MP47). Η ΑΚΙΝΗΤΟΠΟΙΗΣΗ ΤΩΝ ΒΑΚΤΗΡΙΩΝ ΣΕ ΣΥΣΣΩΜΑΤΩΜΑΤΑ ΣΤΗΝ ΑΙΜΟΛΕΜΦΟ ΠΡΑΓΜΑΤΟΠΟΙΕΙΤΑΙ ΑΠΟ ΤΗΝ ΣΥΝΔΥΑΣΜΕΝΗ ΔΡΑΣΗ ΤΩΝ P47, ΤΩΝ ΦΑΙΝΟΛΟΞΕΙΔΑΣΩΝ, ΤΩΝ ΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΤΩΝ ΤΗΣ ΠΡΟΦΑΙΝΟΛΟΞΕΙΔΑΣΗΣ ΚΑΙ ΤΗΣ ΤΥΡΟΣΙΝΗΣ. Η ΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗ ΤΩΝ ΑΝΟΣΟΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ ΞΕΚΙΝΑ ΜΕ ΤΗ ΔΕΣΜΕΥΣΗ ΤΟΥ ΛΙΠΟΠΟΛΥΣΑΚΧΑΡΙΤΗ ΣΤΟΝ ΥΠΟΔΟΧΕΑ ΤΟΥ ΣΤΗΝ ΕΠΙΦΑΝΕΙΑ ΤΩΝ ΑΙΜΟΚΥΤΤΑΡΩΝ. Η ΔΕΣΜΕΥΣΗ ΑΥΤΗ ΠΡΟΚΑΛΕΙ ΤΗΝ ΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΣΗ ΚΙΝΑΣΩΝ ΚΑΙ ΤΗ ΦΩΣΦΟΡΥΛΙΩΣΗ ΔΥΟ ΑΙΜΟΚΥΤΤΑΡΙΚΩΝ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ ΣΕ ΤΥΡΟΣΙΝΕΣ.Η ΦΩΣΦΟΡΥΛΙΩΣΗ ΑΥΤΗ ΠΡΟΚΑΛΕΙ ΤΗΝ ΑΠΟΚΚΟΚΙΩΣΗ ΚΑΙ ΤΗΝ ΕΠΕΚΤΑΣΗ ΤΩΝ ΑΙΜΟΚΥΤΤΑΡΩΝ. ΜΕ ΤΗΝ ΑΠΟΚΚΟΚΙΩΣΗ ΤΟΥΣ ΤΑ ΑΙΜΟΚΥΤΤΑΡΑ ΑΠΕΛΕΥΘΕΡΩΝΟΥΝ ΤΗΝ P47 ΚΑΙ ΤΙΣ ΠΡΩΤΕΑΣΕΣ ΠΟΥ ΕΝΕΡΓΟΠΟΙΟΥΝ ΤΙΣ ΠΡΟΦΑΙΝΟΛΟΞΕΙΔΑΣΕΣ. Η MPO ΟΠΩΣ ΚΑΙ Η MP47 ΣΥΜΜΕΤΕΧΟΥΝ ΣΤΟΝ ΕΓΛΩΒΙΣΜΟ ΤΩΝ ΒΑΚΤΗΡΙΩΝ ΚΑΙ ΤΟΥ ΛΙΠΟΛΟΛΥΣΑΚΧΑΡΙΤΗ ΑΠΟ ΤΑ ΑΙΜΟΚΥΤΤΑΡΑ ΚΑΙ ΣΤΗΝ ΕΝΔΟΚΥΤΤΑΡΩΣΗ ΤΟΥ LPS. ΣΥΜΦΩΝΑ ΜΕ ΤΑ ΑΠΟΤΕΛΕΣΜΑΤΑ ΜΑΣ, Ο LPS ΔΕΣΜΕΥΕΤΑΙ ΑΠΟ ΤΗΝ MP47 ΚΑΙ ΔΕΣΜΕΥΕΤΑΙ ΣΕ ΑΥΤΟΝ ΜΕ ΑΣΘΕΝΕΙΣ ΔΕΣΜΟΥΣ (LPS...MP47). ΣΤΗΝ ΣΥΝΕΧΕΙΑ ΜΕ ΤΗ ΔΡΑΣΗ ΤΗΣ ΦΑΙΝΟΛΟΞΕΙΔΑΣΗΣ Ο ΛΙΠΟΠΟΛΥΣΑΚΧΑΡΙΤΗΣ ΔΙΑΣΥΝΔΕΕΤΑΙΟΜΟΙΟΠΟΛΙΚΑ ΜΕ ΤΗΝ MP47 ΜΕΣΩ ΕΝΕΡΓΩΝ ΠΑΡΑΓΩΓΩΝ ΤΗΣ ΤΥΡΟΣΙΝΗΣ (ΚΙΝΟΝΩΝ). ΤΟ ΣΥΜΠΛΟΚΟ ΠΟΥ ΣΧΗΜΑΤΙΖΕΤΑΙ (LPS-Y-MP47) ΕΙΝΑΙ ΥΠΕΥΘΥΝΟ ΓΙΑ ΤΗΝ ΕΝΔΟΚΥΤΤΑΡΩΣΗ ΤΟΥ ΛΙΠΟΠΟΛΥΣΑΚΧΑΡΙΤΗ, ΤΟΝ ΕΓΚΛΩΒΙΣΜΟ ΤΩΝ ΒΑΚΤΗΡΙΩΝ ΚΑΙ ΤΟ ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟ ΤΩΝ ΚΥΣΤΕΩΝ. Ο ΕΓΚΛΩΒΙΣΜΟΣ ΤΩΝ ΒΑΚΤΗΡΙΩΝ ΣΤΗΝ ΕΠΙΦΑΝΕΙΑ ΤΩΝ ΑΙΜΟΚΥΤΤΑΡΩΝ ΕΙΝΑΙ ΣΤΟ ΑΡΧΙΚΟ ΣΤΑΔΙΟ ΤΟΥ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΥ ΤΗΣ ΦΑΓΟΚΥΤΤΑΡΩΣΗΣ ΤΟΥΣ.

ACCORDING TO OUR RECENT STUDIES WE PROPOSED A MODEL CLARIFYING THE ROLE OF PO IN BOTH CELLURAL AND HUMORAL IMMUNE RESPONSES. LPS TRIGGERS CERATITIS CAPITATAHEMOCYTES VIA INDUCED PROTEIN TYROSINE PHOSPHORYLATION TO RELEASE BIOLOGICALLY ACTIVE MOLECULES, INCLUDING P47 AND PROPO-ACTIVATORS. FURTHERMORE, HEMOCYTES TO LPS FROM THE HEMOCOEL OF MEDFLY. THE EFFECTOR MOLECULES INVOLVED IN THELPS CLEARANCE ARE HEMOCYTE SURFACE-ASSOCIATED P47 (MP47), SOLUBLE P47 (SP47), ACTIVATED PROPO AND TYROSINE. THE PROPOSED MECHANISM FOR LPS CLEARANCE FROMHEMOCOEL IS THE CROSSLINKING OF LPS TO P47 VIA THE INTERMEDIACY OF REACTIVE TYROSINE DERIVATIVES GENERATED BY PO ACTIVITY, AS IS THE CASE FOR CUTICULAR PROTEIN-CHITIN CROSSLINKS DURING SCLEROTIZATION. THE RECOGNITION AND COVALENT ASSOCIATION OF LPS (EITHER CELL-ASSOCIATED OR CELL FREE) TO THE HEMOCYTE SURFACE ARE ESSENTIAL INITIAL STEPS FOR LPS INTERNALIZATION. LPS (E.COLI) RECOGNIZES MEMBRANE P47 AND THEN CROSSLINKS TO MP47 VIA THE INTERMEDIACY OF TYROSINEDERIVATIVES GENERATED BY THE ACTION OF PHENOLOXIDASE. THE COVALENT ASSOCIATION OF LPS TO HEMOCYTE SURFACE APPEARS TO BE A PREREQUISITE FOR LPS INTERNALIZATION AS JUDGED BY THE RESISTANCE OF LPS BINDING TO DISSOCIATION BY PROTEINASEK. IN ADDITION, OUR RESULTS SHOW THAT THE EFFECTOR MOLECULES PARTICIPATING IN LPS COVALENT ASSOCIATION AT THE CELL SURFACE AND LPS INTERNALIZATION ARE NOT INVOLVED IN LPS-INDUCED ACTIVATION OF HEMOCYTES. (ABSTRACT TRUNCATED)