Μοριακή και βιοχημική ανάλυση των βακτηριακών παρβουλινών και κυκλοφιλινών

Περίληψη

Οι πεπτιδύλ-προλύλ cis/trans ισομεράσες (PPIάσες, EC: 5.2.1.8) αποτελούν μια υπεροικογένεια ενζύμων που καταλύουν την αργή διαδικασία της cis/trans ισομερίωσης των πεπτιδικών δεσμών που προηγούνται της προλίνης, σε διαφορετικά στάδια αναδίπλωσης των πρωτεϊνών στόχων, ως ένζυμα πουβοηθούν την αναδίπλωση. Οι πεπτιδύλ-προλύλ cis/trans ισομεράσες, είναι ένζυμα που απαντώνται σε όλους τους οργανισμούς και σε όλα τα κυτταρικά διαμερίσματα. Τα μέλη της υπεροικογένειας τωνPPIασών διακρίνονται στις εξής οικογένειες: τις κυκλοφιλίνες (Cyclophilins), τις πρωτεΐνες που δεσμεύουν το FK506 (FKBPs) και τις παρβουλίνες (Parvulins). Οι τρεις οικογένειες PPIασών έχουν διακριτά υποστρώματα ενώ έχουν αποδειχθεί ευαίσθητες σε διαφορετικούς τύπους αναστολέων. Η πλειονότητα τωνPPIασών, εκτός από την ενεργότητα PPIάσης, εμφανίζουν και ενεργότητα τσαπερόνης μέσω της οποίας επιτελείται η αναδίπλωση πρωτεϊνών και παρεμποδίζεται η δημιουργία πρωτεϊνικών συσσωματωμάτων.Επίσης, οι PPIάσες έχει βρεθεί ότι εμπλέκοντα ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

The peptidyl prolyl cis/trans isomerases (PPIases, EC 5.2.1.8) are enzymes that accelerate the slowcis/trans isomerization of peptidyl-prolyl bonds in different folding states of a target protein, while, theycan also act on polypeptides, as folding helper enzymes. Prolyl isomerases are ubiquitous proteins, whichare found in all organisms and all cellular compartments. At least three different families, cyclophilins,FK506-binding proteins (FKBPs) and parvulins constitute the enzyme class of PPIases. Additionally to theproven isomerase function of the majority of PPIase family members, they also demonstrate chaperoneactivity which allows them to prevent both newly synthesized polypeptide chains and assembled subunitsfrom aggregating into nonfunctional structures, inducing conformational changes in mature target proteins,altering their structure and intermolecular interactions, thus affecting their activity. PPIases have beenfound to take part in a great number of physiological processes ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/43200
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/43200
ND
43200
Συγγραφέας
Σκαγιά, Αγγελική (Πατρώνυμο: Δ.)
Ημερομηνία
2016
Ίδρυμα
Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Τμήμα Επιστήμης Φυτικής Παραγωγής. Εργαστήριο Γενικής και Γεωργικής Μικροβιολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Κατινάκης Παναγιώτης
Χατζηπαυλίδης Ιορδάνης
Ταμπακάκη Αναστασία
Αντωνίου Πολυμνία
Ζερβάκης Γεώργιος
Γεωργακόπουλος Δημήτριος
Δήμου Μαρία
Επιστημονικό πεδίο
Γεωπονικές Επιστήμες και ΚτηνιατρικήΓεωπονία, Δασολογία και Αλιεία
Γεωπονικές Επιστήμες και ΚτηνιατρικήΓεωπονική Βιοτεχνολογία
Λέξεις-κλειδιά
Ισομερίωση; Παρβουλίνες; Κυκλοφιλίνες; Ομαδική κίνηση σε επιφάνεια; Κολυμβητική κίνηση; Κολυμβητική κίνηση
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
278 σ., εικ., πιν., σχημ., γραφ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στους συνδεδεμένους στο σύστημα χρήστες οι οποίοι έχουν αλληλεπιδράσει με τη διδακτορική διατριβή. Ως επί το πλείστον, αφορά τις μεταφορτώσεις.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)