Υπολογιστική προσέγγιση φαρμακολογικών στόχων
Περίληψη σε άλλη γλώσσα
The aim of the work was to improve the current computational methods for determining the 3-dimensional protein structure from RDC. The pur- pose was to formulate an e±cient automated method providing faster and exact solutions for the structural features of proteins, which are pharma- cological targets, contributing to rational drug design. Residual Dipolar Coupling (RDC) is an e±cient method of solution NMR spectroscopy o®ering global orientation constraints. We developed a new algorithm for determining the protein backbone structure by pro- cessing systematically the constraints of RDC illustrated on ubiquitin. Firstly, the orientation of one bond vector in consecutive peptide planes is computed from the RDC equations of two media then we solve for the (A; A) of two independent backbone halves ?ltering the optimum confor- mation. Next, the orientation of the Z axis of a global frame relative to secondary structures is determined from two media then the relative orientation of seconda ...
περισσότερα
Κατεβάστε τη διατριβή σε μορφή PDF (1.71 MB)
(Η υπηρεσία είναι διαθέσιμη μετά από δωρεάν εγγραφή)
|
Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.
|
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη για την χρονική περίοδο 07/2018 - 07/2023.
Πηγή: Google Analytics.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στους συνδεδεμένους στο σύστημα χρήστες οι οποίοι έχουν αλληλεπιδράσει με τη διδακτορική διατριβή. Ως επί το πλείστον, αφορά τις μεταφορτώσεις.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.