Μελέτη των μηχανισμών εισόδου πρωτεϊνών στα μιτοχόνδρια

Περίληψη

Οι Mia40 και Erv1 αποτελούν δύο βασικά συστατικά του μηχανισμού οξειδωτικής αναδίπλωσης στο διαμεμβρανικό χώρο του μιτοχονδρίου, για υποστρώματα πρωτεΐνες πλούσιες σε κυστεΐνες όπως αυτές της οικογένειας των μικρών Tim. Οι μικρές πρωτεΐνες Tim, δρουν ως σαπερόνες συνοδεύοντας υδρόφοβα υποστρώματα που στοχεύουν την εσωτερική μεμβράνη, διαμέσου του υδατικού διαμεμβρανικού χώρου (μονοπάτι ΤΙΜ22). Η Tim12 είναι η μόνη πρωτεΐνη της οικογένειας που βρίσκεται περιφερειακά προσδεμένη με την εσωτερική μιτοχονδριακή μεμβράνη. Σκοπός του πρώτου μέρους αυτής της μελέτης ήταν να αποδειχθεί η λειτουργία που καθιστά την Tim12 απαραίτητη για τη επιβίωση του κυττάρου. Αρχικά, δείχνεται, ότι η Tim12 έχει εγγενή συνάφεια για τα λιπίδια της εσωτερικής μεμβράνης. Το καρβοξυτελικό τμήμα της Tim12 είναι απαραίτητο για την επιβίωση του σακχαρομύκητα και καθορίζει τόσο την αλληλεπίδραση με την μεμβράνη, όσο και την ενσωμάτωση της Tim12 στα σύμπλοκα με τις άλλες πρωτεΐνες Tim. Το αμινοτελικό άκρο, δεν είναι απα ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Erv1 and Mia40 constitute the two important components of the disulfide relay system that mediates oxidative protein folding of the small Tim proteins and other cysteine rich substrates in the mitochondrial intermembrane space. The small Tims chaperone hydrophobic precursors across the mitochondrial intermembrane space. Tim9 and Tim10 form the soluble TIM10 complex that binds precursors exiting from the outer membrane. Tim12 functions downstream, as the only small Tim peripherally attached on the inner membrane. The aim of the first part of this study was to investigate the funvtion that renders Tim12 essential for the cell, and the domain via which it is mediated. It is shown that Tim12 has an intrinsic affinity for the lipids of the inner mitochondrial membrane. The C-terminal end of Tim12 is essential in vivo and it determines the interaction with the membrane and the assembly of the protein in complexes with the other Tims. The N-terminal end, is dispensable and it both contains ta ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/25061
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/25061
ND
25061
Εναλλακτικός τίτλος
Study of the molecular pathways of protein import in mitochondria
Συγγραφέας
Λιονάκη, Ειρήνη του Κωνσταντίνος
Ημερομηνία
2010
Ίδρυμα
Πανεπιστήμιο Κρήτης. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Βιολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Οικονόμου Αναστάσιος
Τοκατλίδης Αναστάσιος
Καρδάσης Δημήτριος
Τζαμαρίας Δημήτριος
Ταβερναράκης Νεκτάριος
Γραβάνης Αχιλλέας
Τσατσάνης Χρήστος
Λέξεις-κλειδιά
Μιτοχόνδρια; Μετατοπάση Tim12; Σουλφυδρυλοξειδάση Erv1; Βακτηριακή τοξίνη EspF; Λειτουργική χαρτογράφηση; Οξειδωτική αναδίπλωση; Σακχαρομύκητες; Παθογονικότητα
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
133 σ., εικ., ευρ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)