Κρυσταλλογραφική μελέτη δομής βιολογικών μακρομορίων: I. Ανοσοσφαιρινικού τύπου περιοχές 9 έως 11 της μυομεσίνης II. σύμπλοκα εγκλεισμού κυκλοδεξτρινών

Περίληψη

Η μυομεσίνη είναι μία από τις κύριες πρωτεΐνες της σαρκομεριδικής Μ γραμμής. Απαρτίζεται κυρίως από 13 διακριτές πρωτεϊνικές περιοχές με δομή ανοσοσφαιρίνης και ινωδογόνου III και εκφράζεται σε όλα τα είδη γραμμωτών μυών που έχουν μελετηθεί μέχρι σήμερα. Το καρβοξυτελικό άκρο της μυομεσίνης οργανώνεται κατά μήκος του μορίου της τιτίνης και το σύμπλοκο αυτό αποτελεί το κεντρικό μέρος της Μ γραμμής. Η παρούσα διατριβή αναφέρεται στο δομικό χαρακτηρισμό του καρβοξυτελικού άκρου της μυομεσίνης, το οποίο αποτελείται από τις ανοσοσφαιρινικές περιοχές 9-13. Συγκεκριμένα, μελετήθηκαν με κρυσταλλογραφία ακτινών Χ οι δομές των πρωτεϊνών My10-My11 και My9-My11. Στις μελετώμενες δομές, οι ανοσοσφαιρινικές περιοχές έχουν τη χαρακτηριστική διαμόρφωση β-«sandwich», ενώ κάθε περιοχή συνδέεται με τη γειτονική της μέσω μίας α-έλικας, φαινόμενο που παρατηρείται για πρώτη φορά σε πρωτεΐνες του σαρκομεριδίου. Η παρούσα μελέτη, σε συνδυασμό με την ήδη δημοσιευμένη κρυσταλλική δομή της My12-My13, επιτρέπει τ ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Myomesin is one of the main components of the sarcomeric M-line and is expressed in all kinds of cross-striated muscles investigated so far. It is comprised of 13 immunoglobulin (Ig) and fibronectin III (Fn) domains of differing sequence. The myomesin C-terminal region is organized along the titin molecule and the formed complex constitutes the central region of the M-line. The present study deals with the structural characterization of the C-terminal region of myomesin, which consists of the Ig domains 9-13. Specifically, the crystal structures of the truncated myomesin proteins My10-My11 and My9-M11 were studied by X-ray crystallography. In the studied structures, the Ig domains possess the characteristic β-"sandwich" arrangement, and every domain is connected to the next by an α-helix, a phenomenon described for the first time in proteins of the sarcomere. The present study, associated with the knowledge of the My12-M13 crystal structure, can result the establishment of a model for ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/22832
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/22832
ND
22832
Εναλλακτικός τίτλος
Crystalographic study of biological macromolecules: I. Myomesin immunoglobulin domains 9-11 II. Cyclodextrin inclusion complexes
Συγγραφέας
Χατζηευθυμίου, Σπυρίδων του Δημήτριος
Ημερομηνία
2008
Ίδρυμα
Εθνικό και Καποδιστριακό Πανεπιστήμιο Αθηνών (ΕΚΠΑ). Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας
Εξεταστική επιτροπή
Μαυρίδης Αριστείδης
Δημόπουλος Κωνσταντίνος
Χούντας Αθανάσιος
Ηλιόπουλος Ηλίας
Παπαϊωάννου Ιωάννης
Μαυρίδου Ειρήνη
Οικονομάκος Νικόλαος
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές ΕπιστήμεςΧημεία
Λέξεις-κλειδιά
Μυομεσίνη; Μυϊκές πρωτεϊνες; Σαρκομερίδιο; Κρυσταλλογραφία ακτίνων Χ; Ανοσοσφαιρινικού τύπου περιοχές; Β-ΚΥΚΛΟΔΕΞΤΡΙΝΗ; Σύμπλοκα εγκλεισμού
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
vi, 188 σ., εικ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)