Μελέτη δομικών μεταβολών σε πρωτεϊνικά μόρια με τη χρήση της τεχνικής της αδιαβατικής θερμιδομετρίας διαφορικής σάρωσης: θερμοδυναμική με βάση τη δομή σταθερότητα της λειτουργικής περιοχής brct των πρωτεϊνών brca1, bard1 και 53bp1

Περίληψη

Οι επαναλήψεις BRCT είναι δομικά πρωτεϊνικά στοιχεία με ικανότητα δέσμευσης φωσφοπεπτιδίων που εμφανίζονται συχνά σε πρωτεΐνες που συμμετέχουν στα δίκτυα ενεργοποίησης της μεταγραφής, σε κρίσιμα σημεία ελέγχου βλαβών του DNA και στη διατήρηση της σταθερότητας του γονιδιόματος. Η BARD1 είναι μια πρωτεΐνη 777 αμινοξικών καταλοίπων που περιέχει μια RING δομική περιοχή, τρείς επαναλήψεις αγκυρίνης και μια περιοχή BRCT. Είναι η πιο σημαντική από τις πρωτεΐνες που αλληλεπιδρούν με το ογκοκατασταλτικό μόριο BRCA1, μόριο με το οποίο σχηματίζει ένα ετεροδιμερές με μεγάλη βιολογική δραστικότητα. Η 53BP1 είναι μια ακόμα πρωτεΐνη που διαθέτει BRCT δομική περιοχή και που διαδραματίζει έναν σημαντικό ρόλο στις κυτταρικές αποκρίσεις που ακολουθούν τον εντοπισμό βλαβών στο DNA. Η 53BP1 αλληλεπιδρά με τη DNA-δεσμευτική περιοχή της ογκοκατασταλτικής πρωτεΐνης p53 και ενισχύει την p53-εξαρτώμενη μεταγραφική ενεργοποίηση. Η αλληλεπίδραση μεταξύ της p53 και της 53BP1 πραγματοποιείται μέσω της BRCT περιοχής ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

Tandem BRCT repeats are phosphopeptide-binding modules found in several proteins that participate in transcriptional activation networks, DNA-damage checkpoint control and genomic stability. The BRCA1-associated RING domain protein 1 (BARD1) is a 777 amino acid-long protein that contains a RING finger, three ankyrin repeats and the BRCT domain. It is the major binding partner of the breast and ovarian tumor suppressor BRCA1, functioning by forming a heterodimer with BRCA1. 53BP1 is another protein with a BRCT domain that plays an important role in the cellular response to DNA damage. 53BP1 interacts with the DNA-binding core domain of the tumor suppressor p53 and enhances p53-mediated transcriptional activation. The interaction between p53 and 53BP1 is mediated by the C-terminal BRCT domain. It has been shown that thermodynamic destabilization of the BRCT domain of BRCA1 is induced by missense mutations linked to hereditary breast-ovarian cancer. To gain insight into the differential t ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/18229
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/18229
ND
18229
Εναλλακτικός τίτλος
Study of structural changes in protein by differential scanning calorimetry: structure-based thermodynamic stability of the BRCT domain of BRCA1, BARD1 and 53BP1
Συγγραφέας
Θανασούλας, Άγγελος
Ημερομηνία
2009
Ίδρυμα
Εθνικό και Καποδιστριακό Πανεπιστήμιο Αθηνών (ΕΚΠΑ). Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας
Εξεταστική επιτροπή
Βύρας Κυριάκος
Βοριάς Κωνσταντίνος
Πίσσης Πολύκαρπος
Μαυρομουστάκος Θωμάς
Γαλανοπούλου Ντία
Τσεκούρας Αθανάσιος
Νούνεσης Γεώργιος
Επιστημονικό πεδίο
Φυσικές Επιστήμες
Χημεία
Λέξεις-κλειδιά
Φασματοπολωσιμετρία κυκλικού διχροϊσμού; Πρωτεΐνες, Θερμοδυναμική σταθερότητα; Δομική περιοχή BRCT; Θερμιδομετρία ισόθερμης τιτλοδότησης; Πρωτεϊνες, Ογκοκατασταλτικές; Χημική μετουσίωση; Φασματοσκοπία φθορισμού
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
188 σ., εικ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)