Περίληψη
Οι πρωτεΐνες HSP90 είναι ένα σύστημα μοριακών συνοδών εξελικτικά αρχαίο, άφθονο στο κύτταρο και σχεδόν παντού ευρισκόμενο. Οι HSP90 υποστηρίξουν σημαντικό πλήθος πρωτεϊνών που εμπλέκονται σε διαδικασίες μεταγωγές σήματος σε όλους τους οργανισμούς και κυτταρικούς τύπους που έχουν έως τώρα μελετηθεί. Στο φυτό Arabidopsis thaliana έχουν ταυτοποιηθεί επτά γονίδια που κωδικοποιούν για HSP90 πρωτεΐνες: τέσσερα μέλη εντοπίζονται στο κυτταρόπλασμα και παρουσιάζουν μεγάλη ομολογία μεταξύ τους (HSP90-1-4), ένα είναι χλωροπλαστικό (HSP90-5), ένα είναι μιτοχονδριακό (HSP90-6), ενώ η υποκυτταρική τοπολογία του HSP90-7 εντοπίζεται στο ενδοπλασματικό δίκτυο. Από τα τέσσερα κυτταροπλασματικά μέλη το HSP90-1 επάγεται σε συνθήκες θερμικής καταπόνησης, ενώ τα υπόλοιπα είναι συστατικά εκφραζόμενα. Μεταλλάξεις στα κυτταροπλασματικά μέλη των HSP90 εμφανίζουν φυτά με φαινοτύπους παρόμοιους με αυτούς των φυτών αγρίου τύπου, γεγονός που υποδηλώνει την ύπαρξη κάποιου βαθμού λειτουργικής επικάλυψης. Η μελέτη των ...
Οι πρωτεΐνες HSP90 είναι ένα σύστημα μοριακών συνοδών εξελικτικά αρχαίο, άφθονο στο κύτταρο και σχεδόν παντού ευρισκόμενο. Οι HSP90 υποστηρίξουν σημαντικό πλήθος πρωτεϊνών που εμπλέκονται σε διαδικασίες μεταγωγές σήματος σε όλους τους οργανισμούς και κυτταρικούς τύπους που έχουν έως τώρα μελετηθεί. Στο φυτό Arabidopsis thaliana έχουν ταυτοποιηθεί επτά γονίδια που κωδικοποιούν για HSP90 πρωτεΐνες: τέσσερα μέλη εντοπίζονται στο κυτταρόπλασμα και παρουσιάζουν μεγάλη ομολογία μεταξύ τους (HSP90-1-4), ένα είναι χλωροπλαστικό (HSP90-5), ένα είναι μιτοχονδριακό (HSP90-6), ενώ η υποκυτταρική τοπολογία του HSP90-7 εντοπίζεται στο ενδοπλασματικό δίκτυο. Από τα τέσσερα κυτταροπλασματικά μέλη το HSP90-1 επάγεται σε συνθήκες θερμικής καταπόνησης, ενώ τα υπόλοιπα είναι συστατικά εκφραζόμενα. Μεταλλάξεις στα κυτταροπλασματικά μέλη των HSP90 εμφανίζουν φυτά με φαινοτύπους παρόμοιους με αυτούς των φυτών αγρίου τύπου, γεγονός που υποδηλώνει την ύπαρξη κάποιου βαθμού λειτουργικής επικάλυψης. Η μελέτη των μεταλλάξεων hsp90-3 και hsp90-4 ανέδειξε τον ουσιαστικό ρόλο των HSP90 στην αναπτυξιακή βιολογία, καθώς οι πρωτεΐνες αυτές φαίνεται να επηρεάζουν την πλαστικότητα της ανάπτυξης δημιουργώντας ένα δίκτυο που υπεισέρχεται σε μεγάλο εύρος αναπτυξιακών μονοπατιών καθορίζοντας κάθε πτυχή του αναπτυξιακού προγράμματος. Η φαινοτυπική ποικιλομορφία που εμφανίζεται από τη μείωση της δεξαμενές των HSP90 πρωτεϊνών στις μεταλλάξεις hsp90-3 και hsp90-4 σχετίζεται με την περιβαλλοντική καταπόνηση και τον αναπτυξιακό χρόνο, ενώ η λειτουργικότητα των HSP90 πρωτεϊνών προσδιορίζεται από περιβαλλοντικά ερεθίσματα. Η περιβαλλοντική καταπόνηση επιτείνει μηχανισμούς που αυξάνουν τη φαινοτυπική ποικιλομορφία και ο αντίκτυπος της μειωμένης δράσης των HSP90 ενισχύεται σε πρώιμα αναπτυξιακά στάδια, όπου το πρόγραμμα ανάπτυξης είναι αυστηρότερα καθορισμένο και περισσότερο ανελαστικό. Παρεκκλίσεις από το παραπάνω πρόγραμμα οδηγούν συχνά σε θάνατο έ στην εμφάνιση φαινοτύπων με σοβαρά αναπτυξιακά προβλήματα. Ο ρόλος των HSP90 στη μεταγωγή σήματος στεροειδών ορμονών έχει ευρέως αναλυθεί σε κύτταρα θηλαστικών. Επιπρόσθετα με τη, γενωμική οδό μετάδοσης σήματος, στην οποία συμμετέχει πλήθος ενδοκυτταρικών υποδοχέων, υπάρχουν αυξανόμενα δεδομένα για τη λειτουργία μιας ταχείας, μη γενωμικής οδού μετάδοσης σήματος στεροειδών, η, οποία ξεκινά από την πλασματική μεμβράνη, και στην οποία τα HSP90, επίσης, εμπλέκονται. Στα φυτικά κύτταρα η μη γενωμική οδός μεταγωγής σήματος είναι η επικρατούσα. Τα αποτελέσματά μας δείχνουν την άμεση, εμπλοκή των δύο κυτταροπλασματικών μελών των HSP90 (HSP90-1 και HSP90-3) στη μετάδοση σήματος BR και αναδεικνύουν τους διακριτούς ρόλους των δυο παραπάνω πρωτεϊνών στην όλη διαδικασία. Η δράση της πρωτεΐνης HSP90-1 φαίνεται να εμπλέκεται με τους υποδοχείς BR, BRΙ1 και ΒΑΚ1, σε μηχανισμούς ενσωμάτωσης των υποδοχέων στην πλασματική μεμβράνη και ανακύκλωσης αυτών μέσω των ενδοσωμάτων, ενώ πιθανότατα η HSP90-3 ενέχεται σε κατωφορικά γεγονότα του μονοπατιού μεταγωγής σήματος BR. Ο ρόλος των HSP90 στο μονοπάτι μεταγωγής σήματος BR προσομοιάζει με τον προτεινόμενο ρόλο των HSP90 σε μηχανισμούς μεταγωγής σήματος στα θηλαστικά και υποδεικνύει την πιθανή ύπαρξη συντηρημένων ρυθμιστικών πρωτεϊνικών λειτουργιών των HSP90 πρωτεϊνών μεταξύ των διαφόρων ειδών. Τα αποτελέσματά μας, επίσης, συνηγορούν στη σύγκληση των μονοπατιών μεταγωγής σήματος BR και αυξίνης, η οποία έχει πρόσφατα προταθεί και δείχνουν ότι οι HSP90 πρωτεΐνες παίξουν ρόλο κλειδί στην παραπάνω σύγκληση. Αντίστοιχους λειτουργικούς ρόλους για τις HSP90-1 και HSP90-3 πρωτεΐνες υποστηρίζουν τα δεδομένα της παραπάνω ανάλυσης σε μηχανισμούς μετάδοσης σήματος φωτός και δη διαδικασίες αναδιοργάνωσης της χρωματίνης.
περισσότερα
Περίληψη σε άλλη γλώσσα
The HSP90 stress response protein is an ancient, abundant and nearly ubiquitous protein chaperone that supports an essential group of conserved signal transduction proteins in nearly every organism and cell type. In Arabidopsis thaliana there have been identified 7 genes that code for HSP90 proteins: 4 are cytoplasmic (HSP90-1-4), one is chloroplastic (HSP90-5), one localizes in mitochondrion (HSP90-6) and the last (HSP90-7) localizes in ER. HSP90-1 is heat inducible, while the other cytoplasmic members are constitutively expressed. Mutations in the cytoplasmic HSP90 members lead to plants with wild type-like phenotypes suggesting the existence of functional redundancy. The study of hsp90-3 and hsp90-4 mutants unraveled the essential role of HSP90 proteins in developmental biology. HSP90-3 and HSP90-4 proteins seem to have important role in developmental plasticity creating a network that involves every developmental aspect. Partial reduction of HSP90 increases expression of morphologi ...
The HSP90 stress response protein is an ancient, abundant and nearly ubiquitous protein chaperone that supports an essential group of conserved signal transduction proteins in nearly every organism and cell type. In Arabidopsis thaliana there have been identified 7 genes that code for HSP90 proteins: 4 are cytoplasmic (HSP90-1-4), one is chloroplastic (HSP90-5), one localizes in mitochondrion (HSP90-6) and the last (HSP90-7) localizes in ER. HSP90-1 is heat inducible, while the other cytoplasmic members are constitutively expressed. Mutations in the cytoplasmic HSP90 members lead to plants with wild type-like phenotypes suggesting the existence of functional redundancy. The study of hsp90-3 and hsp90-4 mutants unraveled the essential role of HSP90 proteins in developmental biology. HSP90-3 and HSP90-4 proteins seem to have important role in developmental plasticity creating a network that involves every developmental aspect. Partial reduction of HSP90 increases expression of morphological novelty in hsp90-3 and hsp90-4 mutants to an extent related to environmental stress and developmental time frame, while HSP90 function is determined by environmental stimuli. Environmental stress induces morphological novelty and the effect of reduced HSP90 pool is amplified in early stages when the developmental program is stricter and uncompromising. The captivating concept of genetic buffering by HSP90 has widespread experimental and theoretical support as a mechanism capable of dampening internal and external perturbations, thus canalizing development. This intriguing concept lead us to study the involvement of two different members of Arabidopsis HSP90 family, HSP90-1 and HSP90-3, in a specific developmental pathway, the brassinosteroid signaling pathway. The role of HSP90 especially in genomic mechanism of steroid receptor signaling is well established in mammalian cells by multiple experimental studies. In addition to these classic genomic mechanism of steroid action mediated by intracellular receptors, there is growing evidence that steroids exert rapid nongenomic actions presumably initiated at the cell surface and there is preliminary evidence that HSP90 is also involved. The above comprises a series of events depending on the cell type that include mobilization of second messengers, interaction with other membrane receptors and stimulation of effector molecules like Ser/Thr kinases. In plant cells nongenomic, cell surface receptor signaling is the prevailing mechanism in signal transduction pathways. Our results show the direct involvement of HSP90 members in BR signaling cascade and unravel the distinguishing roles of HSP90-T and HSP90-3 in this mechanism. HSP90-1 seems to be involved in BR receptors, BRI1 and BAK1- internalization mechanisms to plasma membrane and recycling through endosomes- while HSP90-3 presumably acts in downstream BR signaling events. The role of HSP90 in brassinosteroid signaling resembles to HSP90 mode of action in mammalian hormonal signaling indicating conserved regulatory HSP90 functions among the different species On the other hand our results strongly indicate the convergence of brassinosteroid and auxin pathways, which has been recently reported, and show that HSP90 play a key role in auxin-BR cross talk as well as in light signaling and chromatin remodeling mechanisms.
περισσότερα