κότητα των HSP90 πρωτεϊνών προσδιορίζεται από περιβαλλοντικά ερεθίσματα. Η περιβαλλοντική καταπόνηση επιτείνει μηχανισμούς που αυξάνουν τη φαινοτυπική ποικιλομορφία και ο αντίκτυπος της μειωμένης δράσης των HSP90 ενισχύεται σε πρώιμα αναπτυξιακά στάδια, όπου το πρόγραμμα ανάπτυξης είναι αυστηρότερα καθορισμένο και περισσότερο ανελαστικό. Παρεκκλίσεις από το παραπάνω πρόγραμμα οδηγούν συχνά σε θάνατο έ στην εμφάνιση φαινοτύπων με σοβαρά αναπτυξιακά προβλήματα. Ο ρόλος των HSP90 στη μεταγωγή σήματος στεροειδών ορμονών έχει ευρέως αναλυθεί σε κύτταρα θηλαστικών. Επιπρόσθετα με τη, γενωμική οδό μετάδοσης σήματος, στην οποία συμμετέχει πλήθος ενδοκυτταρικών υποδοχέων, υπάρχουν αυξανόμενα δεδομένα για τη λειτουργία μιας ταχείας, μη γενωμικής οδού μετάδοσης σήματος στεροειδών, η, οποία ξεκινά από την πλασματική μεμβράνη, και στην οποία τα HSP90, επίσης, εμπλέκονται. Στα φυτικά κύτταρα η μη γενωμική οδός μεταγωγής σήματος είναι η επικρατούσα. Τα αποτελέσματά μας δείχνουν την άμεση, εμπλοκή των δύο κυτταροπλασματικών μελών των HSP90 (HSP90-1 και HSP90-3) στη μετάδοση σήματος BR και αναδεικνύουν τους διακριτούς ρόλους των δυο παραπάνω πρωτεϊνών στην όλη διαδικασία. Η δράση της πρωτεΐνης HSP90-1 φαίνεται να εμπλέκεται με τους υποδοχείς BR, BRΙ1 και ΒΑΚ1, σε μηχανισμούς ενσωμάτωσης των υποδοχέων στην πλασματική μεμβράνη και ανακύκλωσης αυτών μέσω των ενδοσωμάτων, ενώ πιθανότατα η HSP90-3 ενέχεται σε κατωφορικά γεγονότα του μονοπατιού μεταγωγής σήματος BR. Ο ρόλος των HSP90 στο μονοπάτι μεταγωγής σήματος BR προσομοιάζει με τον προτεινόμενο ρόλο των HSP90 σε μηχανισμούς μεταγωγής σήματος στα θηλαστικά και υποδεικνύει την πιθανή ύπαρξη συντηρημένων ρυθμιστικών πρωτεϊνικών λειτουργιών των HSP90 πρωτεϊνών μεταξύ των διαφόρων ειδών. Τα αποτελέσματά μας, επίσης, συνηγορούν στη σύγκληση των μονοπατιών μεταγωγής σήματος BR και αυξίνης, η οποία έχει πρόσφατα προταθεί και δείχνουν ότι οι HSP90 πρωτεΐνες παίξουν ρόλο κλειδί στην παραπάνω σύγκληση. Αντίστοιχους λειτουργικούς ρόλους για τις HSP90-1 και HSP90-3 πρωτεΐνες υποστηρίζουν τα δεδομένα της παραπάνω ανάλυσης σε μηχανισμούς μετάδοσης σήματος φωτός και δη διαδικασίες αναδιοργάνωσης της χρωματίνης.
περισσότερα
Περίληψη σε άλλη γλώσσα
The HSP90 stress response protein is an ancient, abundant and nearly ubiquitous protein chaperone that supports an essential group of conserved signal transduction proteins in nearly every organism and cell type. In Arabidopsis thaliana there have been identified 7 genes that code for HSP90 proteins: 4 are cytoplasmic (HSP90-1-4), one is chloroplastic (HSP90-5), one localizesdiv>
 | |
The HSP90 stress response protein is an ancient, abundant and nearly ubiquitous protein chaperone that supports an essential group of conserved signal transduction proteins in nearly every organism and cell type. In Arabidopsis thaliana there have been identified 7 genes that code for HSP90 proteins: 4 are cytoplasmic (HSP90-1-4), one is chloroplastic (HSP90-5), one localizes in mitochondrion (HSP90-6) and the last (HSP90-7) localizes in ER. HSP90-1 is heat inducible, while the other cytoplasmic members are constitutively expressed. Mutations in the cytoplasmic HSP90 members lead to plants with wild type-like phenotypes suggesting the existence of functional redundancy. The study of hsp90-3 and hsp90-4 mutants unraveled the essential role of HSP90 proteins in developmental biology. HSP90-3 and HSP90-4 proteins seem to have important role in developmental plasticity creating a network that involves every developmental aspect. Partial reduction of HSP90 increases expression of morphological novelty in hsp90-3 and hsp90-4 mutants to an extent related to environmental
Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.
Κατεβάστε τη διατριβή σε μορφή PDF (97.53 MB)
(Η υπηρεσία είναι διαθέσιμη μετά από δωρεάν εγγραφή)
|