Μοριακή, λειτουργική και υποκυτταρική τοποθέτηση των γονιδίων HSP90 του φυτού Arabidopsis thaliana

Περίληψη

Οι πρωτεΐνες HSP90 είναι ένα σύστημα μοριακών συνοδών εξελικτικά αρχαίο, άφθονο στο κύτταρο και σχεδόν παντού ευρισκόμενο. Οι HSP90 υποστηρίξουν σημαντικό πλήθος πρωτεϊνών που εμπλέκονται σε διαδικασίες μεταγωγές σήματος σε όλους τους οργανισμούς και κυτταρικούς τύπους που έχουν έως τώρα μελετηθεί. Στο φυτό Arabidopsis thaliana έχουν ταυτοποιηθεί επτά γονίδια που κωδικοποιούν για HSP90 πρωτεΐνες: τέσσερα μέλη εντοπίζονται στο κυτταρόπλασμα και παρουσιάζουν μεγάλη ομολογία μεταξύ τους (HSP90-1-4), ένα είναι χλωροπλαστικό (HSP90-5), ένα είναι μιτοχονδριακό (HSP90-6), ενώ η υποκυτταρική τοπολογία του HSP90-7 εντοπίζεται στο ενδοπλασματικό δίκτυο. Από τα τέσσερα κυτταροπλασματικά μέλη το HSP90-1 επάγεται σε συνθήκες θερμικής καταπόνησης, ενώ τα υπόλοιπα είναι συστατικά εκφραζόμενα. Μεταλλάξεις στα κυτταροπλασματικά μέλη των HSP90 εμφανίζουν φυτά με φαινοτύπους παρόμοιους με αυτούς των φυτών αγρίου τύπου, γεγονός που υποδηλώνει την ύπαρξη κάποιου βαθμού λειτουργικής επικάλυψης. Η μελέτη των ...
περισσότερα

Περίληψη σε άλλη γλώσσα

The HSP90 stress response protein is an ancient, abundant and nearly ubiquitous protein chaperone that supports an essential group of conserved signal transduction proteins in nearly every organism and cell type. In Arabidopsis thaliana there have been identified 7 genes that code for HSP90 proteins: 4 are cytoplasmic (HSP90-1-4), one is chloroplastic (HSP90-5), one localizes in mitochondrion (HSP90-6) and the last (HSP90-7) localizes in ER. HSP90-1 is heat inducible, while the other cytoplasmic members are constitutively expressed. Mutations in the cytoplasmic HSP90 members lead to plants with wild type-like phenotypes suggesting the existence of functional redundancy. The study of hsp90-3 and hsp90-4 mutants unraveled the essential role of HSP90 proteins in developmental biology. HSP90-3 and HSP90-4 proteins seem to have important role in developmental plasticity creating a network that involves every developmental aspect. Partial reduction of HSP90 increases expression of morphologi ...
περισσότερα

Όλα τα τεκμήρια στο ΕΑΔΔ προστατεύονται από πνευματικά δικαιώματα.

DOI
10.12681/eadd/21693
Διεύθυνση Handle
http://hdl.handle.net/10442/hedi/21693
ND
21693
Συγγραφέας
Σαμακοβλή, Δέσποινα του Σωτήριος
Ημερομηνία
2007
Ίδρυμα
Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών. Τμήμα Γεωπονικής Βιοτεχνολογίας. Εργαστήριο Μοριακής Βιολογίας
Εξεταστική επιτροπή
Χατζόπουλος Πολυδεύκης
Σκαράκης Γεώργιος
Τύπας Μιλτιάδης
Κατινάκης Παναγιώτης
Φασσέας Κων/νος
Μηλιώνη Δήμητρα
Ρήγας Σταμάτιος
Επιστημονικό πεδίο
Γεωπονικές Επιστήμες και ΚτηνιατρικήΓεωπονική Βιοτεχνολογία
Λέξεις-κλειδιά
Θερμοεπαγώμενες πρωτεϊνες; Μπρασσινοσπιροειδή; Αυξίνες; Φως; Μεταγωγή σημάτων
Χώρα
Ελλάδα
Γλώσσα
Ελληνικά
Άλλα στοιχεία
303 σ., εικ.
Στατιστικά χρήσης
ΠΡΟΒΟΛΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Google Analytics.
ΞΕΦΥΛΛΙΣΜΑΤΑ
Αφορά στο άνοιγμα του online αναγνώστη.
Πηγή: Google Analytics.
ΜΕΤΑΦΟΡΤΩΣΕΙΣ
Αφορά στο σύνολο των μεταφορτώσων του αρχείου της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
ΧΡΗΣΤΕΣ
Αφορά στις μοναδικές επισκέψεις της διδακτορικής διατριβής.
Πηγή: Εθνικό Αρχείο Διδακτορικών Διατριβών.
Σχετικές εγγραφές (με βάση τις επισκέψεις των χρηστών)