<?xml version="1.0" encoding="UTF-8" ?><OAI-PMH xmlns="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:schemaLocation="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/ http://www.openarchives.org/OAI/2.0/OAI-PMH.xsd"><responseDate>2026-10-01T20:49:45Z</responseDate><request metadataPrefix="oai_dc" identifier="oai:10442/1305" verb="GetRecord">https://phdtheses.ekt.gr/eadd_oai/request</request><GetRecord><record><header><identifier>oai:10442/1305</identifier><datestamp>2024-07-11T13:17:04Z</datestamp><setSpec>hdl_10442_2</setSpec></header><metadata><oai_dc:dc xmlns:oai_dc="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc/" xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:schemaLocation="http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc/ http://www.openarchives.org/OAI/2.0/oai_dc.xsd"><dc:description xmlns:lang="en">TWO ENZYMES A B-GLUCOSIDASE AND A B-GALACTOSIDASE WERE ISOLATED AND CHARACTERIZED FROM BARLEY SEEDS. THE B-GLUCOSIDASE IS A SINGLE BASIC POLYPEPTIDE (PI&gt;8,5) WITH A MR OF 53.000 ACTING OPTIMALLY AT PH 4.5-5.0. THE B-GALACTOSIDASE IS COMPOSED OF TWO SUBUNITS WITH A MR OF 42.000 AND 33.000 RESPECTIVELY, IS ACIDIC IN NATURE (PI&lt;5.7) AND ACTS OPTIMALLY AT PH 4.0. BOTH ENZYMES CAN HYDROLYZE LACTOSE, IN PURE SOLUTION OR IN WHEY, THEY ARE GLYCOPROTEINS THEY EXHIBIT CHARGE HETEROGENEITY AND CAN CATALYZE TRANSGALACTOSYLATION REACTIONS. B-GLUCOSIDASE WAS IMMOBILIZED ON SEPHAROSE, ON RESIN (DUOLITE) AND ON POROUS GLASS BEADS WITH SIGNIFICANT CONSERVATION OF ITS ACTIVITY. THE SEPHAROSE IMMOBILIZED ENZYME ACQUIRED INCREASED THERMOSTABILITY.</dc:description><dc:description xmlns:lang="el">ΔΥΟ ΕΝΖΥΜΑ, ΜΙΑ Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗ ΚΑΙ ΜΙΑ Β-ΓΑΛΑΚΤΟΣΙΔΑΣΗ, ΑΠΟΜΟΝΩΘΗΚΑΝ ΚΑΙ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΘΗΚΑΝ ΑΠΟ ΣΠΕΡΜΑΤΑ ΚΡΙΘΑΡΙΟΥ. Η Β- ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗ ΑΠΟΤΕΛΕΙΤΑΙ ΑΠΟ ΜΙΑ ΠΡΩΤΕΙΝΙΚΗ ΑΛΥΣΙΔΑ, ΒΑΣΙΚΗ (PI&gt;8,5), ΜΕ Μ.Β. 53.000 ΚΑΙ ΔΡΑ ΒΕΛΤΙΣΤΑ ΣΕ PH 4,5-5,0. Η Β-ΓΑΛΑΚΤΟΣΙΔΑΣΗ ΑΠΟΤΕΛΕΙΤΑΙ ΑΠΟ ΔΥΟ ΥΠΟΜΟΝΑΔΕΣ ΜΕ Μ.Β. 42.000 ΚΑΙ 33.000 ΑΝΤΙΣΤΟΙΧΑ, ΕΙΝΑΙ ΟΞΙΝΗ (ΡΙ&lt;5,7) ΚΑΙ ΔΡΑ ΒΕΛΤΙΣΤΑ ΣΕ PH 4,0. ΚΑΙ ΤΑ ΔΥΟ ΕΝΖΥΜΑ ΥΔΡΟΛΥΟΥΝ ΤΗΝ ΛΑΚΤΟΖΗ, ΤΟΣΟ ΣΕ ΚΑΘΑΡΟ ΔΙΑΛΥΜΑ ΟΣΟ ΚΑΙ ΣΤΟ ΤΥΡΟΓΑΛΑ, ΕΙΝΑΙ ΓΛΥΚΟΠΡΩΤΕΙΝΕΣ, ΠΑΡΟΥΣΙΑΖΟΥΝ ΙΣΟΗΛΕΚΤΡΙΚΗ ΕΤΕΡΟΓΕΝΕΙΑ, ΚΑΙ ΚΑΤΑΛΥΟΥΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΙΣ ΤΡΑΝΣΓΑΛΑΚΤΟΣΥΛΙΩΣΗΣ. Η Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗ ΚΑΘΗΛΩΘΗΚΕ ΣΕ SEPHAROSE, ΣΕ ΡΗΤΙΝΗ (DUOLITE) ΚΑΙ ΣΦΑΙΡΙΔΙΑ ΠΟΡΩΔΟΥΣ ΓΥΑΛΙΟΥ ΜΕ ΣΗΜΑΝΤΙΚΗ ΔΙΑΤΗΡΗΣΗ ΤΗΣ ΔΡΑΣΤΙΚΟΤΗΤΑΣ ΤΗΣ. ΤΟ ΚΑΘΗΛΩΜΕΝΟ ΣΕ SEPHAROSE ΑΠΕΚΤΗΣΕ ΑΥΞΗΜΕΝΗ ΘΕΡΜΟΑΝΘΕΚΤΙΚΟΤΗΤΑ.</dc:description><dc:title xmlns:lang="el">ΚΑΘΑΡΙΣΜΟΣ ΚΑΙ ΜΕΛΕΤΗ ΙΔΙΟΤΗΤΩΝ ΜΙΑΣ Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗΣ ΚΑΙ ΜΙΑΣ Β-ΓΑΛΑΚΤΟΣΙΔΑΣΗΣ ΑΠΟ ΣΠΕΡΜΑΤΑ ΚΡΙΘΑΡΙΟΥ. ΕΦΑΡΜΟΓΗ ΤΩΝ ΕΝΖΥΜΩΝ ΣΤΗΝ ΥΔΡΟΛΥΣΗ ...</dc:title><dc:title xmlns:lang="en">PURIFICATION AND STUDY OF THE PROPERTIES OF A B-GLUCOSIDASE AND A B-GALACTOSIDASE FROM BARLEY SEEDS. APPLICATION OF THE ENZYMES ON THE HYDROLYSIS OF LACTOSE IN MILK AND ITS PRODUCTS</dc:title><dc:creator xmlns:lang="el">Σίμος, Γεώργιος</dc:creator><dc:date>1990</dc:date><dc:language>gre</dc:language><dc:subject xmlns:lang="en">B-GALACTOSIDASE</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="en">B-GLUCOSIDASE</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="en">BARLEY (HORDEUM VULGARE)</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="en">IMMOBILIZATION OF B-GLUCOSIDASE</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="en">LACTOSE HYDROLYSIS</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="en">TRANSGALACTOSYLATION</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="el">Β-ΓΑΛΑΚΤΟΣΙΔΑΣΗ</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="el">Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗ</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="el">ΚΑΘΗΛΩΣΗ (ΑΚΙΝΗΤΟΠΟΙΗΣΗ) Β-ΓΛΥΚΟΣΙΔΑΣΗΣ</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="el">ΚΡΙΘΑΡΙ (HORDEUM VULGARE)</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="el">ΤΡΑΝΣΓΑΛΑΚΤΟΣΥΛΙΩΣΗ</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="el">ΥΔΡΟΛΥΣΗ ΛΑΚΤΟΖΗΣ</dc:subject><dc:publisher xmlns:lang="el">Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης (ΑΠΘ)</dc:publisher><dc:publisher xmlns:lang="en">Aristotle University Of Thessaloniki (AUTH)</dc:publisher><dc:subject xmlns:lang="el">Φυσικές Επιστήμες</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="en">Natural Sciences</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="el">Χημεία</dc:subject><dc:subject xmlns:lang="en">Chemical Sciences</dc:subject><dc:identifier>10.12681/eadd/1305</dc:identifier><dc:identifier>http://hdl.handle.net/10442/hedi/1305</dc:identifier><dc:type>PhD Thesis</dc:type></oai_dc:dc></metadata></record></GetRecord></OAI-PMH>