2026-10-02T08:23:36Zhttps://phdtheses.ekt.gr/eadd_oai/requestoai:10442/10362024-07-12T23:13:07Zhdl_10442_2SPECIFIC SIDE CHAIN-SIDE CHAIN INTERACTIONS BETWEEN TRP AND NVA(NIC+) HAVE BEENSUCCESSFULLY VISUALIZED BY APPLYING CHARGE TRANSFER MARKERS IN THE LRF MOLECULE (P-GLU-HIS-TRP-SER-TYR-GLY- LEU-ARG-PRO-GLY-NH2) AND ANALOGUES OF ITS CENTRALSEQUENCE, ACCORDING TO THE PROBABILITY OF B-TURN FORMATION. ON THE OTHER HAND,SIDE CHAIN-SIDE CHAIN INTERACITONS BETWEEN TYR4 AND HIS6 IN ANGIOTENSIN II, ASP-ARG-VAL-TYR-VAL-HIS-PRO- PHE, HAVE BEEN STUDIED BY THE COMBINED USE OF C.D., I.R. AND NMR EXPERIMENTS. WITH THE AIM OF FORMULATING A RATHER SIMPLE WAY TO EVALUATE LONG DISTANCE INTERACTIONS OF THIS KIND IN PEPTIDES WITH MORE OR LESS EXTENDED BACKBONE CONFORMATIONS WE HAVE SYNTHESIZED THE FOLLOWING SERIES OF TRIPEPTIDES: AC-TRP-X-NVA(NIC+)-NH2,CL- WHERE X=VAL, LEU, ALA, GLY. ALL THE FOUR ANALOGUES SHOWED A CHARACTERISTIC CHARGE TRANSFER BAND AND THE DIFFERENCES IN THE INTENSITY REVEALED AN INCREASED SIDE CHAIN-SIDE CHAIN INTERACTION IN THE ORDER OF GLY<ALA<LEU<VAL, I.E. AS THE FOLDING OF THE BACKBONE INCREASES AND THE EXTENDED BACKBONE CONFORMATION DECREASES. THESE RESULTS WERE FURTHER CONFIRMED BY STANDARD ONE AND TWO DIMENSIONAL NMR EXPERIMENTS (COSY, RELAYED COSY, NOESY).ΕΚΛΕΚΤΙΚΕΣ ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΜΕΤΑΞΥ ΤΩΝ ΠΑΡΑΠΛΕΥΡΩΝ ΑΛΥΣΙΔΩΝ ΤΗΣ TRP ΚΑΙ ΤΟΥ NVA(NIC+) ΕΙΝΑΙ ΔΥΝΑΤΟΝ ΝΑ ΑΝΙΧΝΕΥΘΟΥΝ ΕΦΑΡΜΟΖΟΝΤΑΣ ΕΚΛΕΚΤΙΚΗ ΕΠΙΣΗΜΑΝΣΗ ΜΕ ΣΥΜΠΛΟΚΑ ΜΕΤΑΦΟΡΑΣ ΦΟΡΤΙΟΥ ΣΤΟ ΜΟΡΙΟ ΤΟΥ LRF CPGLU-HIS-TRP-SER-TYR-GLY-LEU- ARG-PRO-GLY-NH2) ΚΑΙ ΑΝΑΛΟΓΩΝ ΤΟΥ ΚΕΝΤΡΙΚΟΥ ΤΜΗΜΑΤΟΣ ΑΥΤΟΥ ΓΙΑ ΤΗΝ ΕΚΤΙΜΗΣΗ ΤΩΝ ΜΑΚΡΑΣ ΑΠΟΣΤΑΣΗΣ ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΩΝ ΑΥΤΟΥ ΤΟΥ ΕΙΔΟΥΣ ΣΤΑ ΠΕΠΤΙΔΙΑ, ΜΕ ΠΕΠΤΙΔΙΚΟ ΣΚΕΛΕΤΟ ΔΙΑΦΟΡΟΥ ΒΑΘΜΟΥ ΕΚΤΕΤΑΜΕΝΗΣ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗΣ, ΣΥΝΘΕΣΑΜΕ ΤΗΝ ΑΚΟΛΟΥΘΗ ΣΕΙΡΑ ΠΕΠΤΙΔΙΩΝ: AC-TRP-X-NVA(NIC+)-NH2, CL- ΟΠΟΥ X=VAL, LEU, ALA, GLY. ΚΑΙ ΤΑ ΤΕΣΣΕΡΑ ΑΝΑΛΟΓΑ ΠΑΡΟΥΣΙΑΣΑΝ ΜΙΑ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΗ ΖΩΝΗ ΑΠΟΡΡΟΦΗΣΗΣ ΜΕΤΑΦΟΡΑΣ ΦΟΡΤΙΟΥ ΚΑΙ Η ΔΙΑΦΟΡΑ ΣΤΗΝ ΕΝΤΑΣΗ ΔΕΙΧΝΕΙ ΜΙΑ ΑΥΞΑΝΟΜΕΝΗ ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗ ΜΕΤΑΞΥ ΤΩΝ ΠΑΡΑΠΛΕΥΡΩΝ ΑΛΥΣΙΔΩΝΗ ΟΠΟΙΑ ΑΥΞΑΝΕΙ ΚΑΤΑ ΤΗ ΣΕΙΡΑ GLY<ALA<LEU<VAL ΔΗΛΑΔΗ ΚΑΘΩΣ ΑΥΞΑΝΕΙ Η ΔΙΠΛΩΣΗ ΤΟΥ ΠΕΠΤΙΔΙΚΟΥ ΣΚΕΛΕΤΟΥ ΚΑΙ ΕΛΑΤΤΩΝΕΤΑΙ Η ΕΚΤΕΤΑΜΕΝΗ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗ ΑΥΤΟΥ. ΑΥΤΑ ΤΑ ΑΠΟΤΕΛΕΣΜΑΤΑ ΕΠΙΒΕΒΑΙΩΘΗΚΑΝ ΠΕΡΑΙΤΕΡΩ ΜΕ ΠΕΙΡΑΜΑΤΑ NMR ΜΙΑΣ ΚΑΙ ΔΥΟ ΔΙΑΣΤΑΣΕΩΝ (COSY, RELAYED COSY, NOESY).ΔΙΕΡΕΥΝΗΣΗ ΤΗΣ ΔΙΠΛΩΣΗΣ ΤΟΥ ΠΕΠΤΙΔΙΚΟΥ ΣΚΕΛΕΤΟΥ. ΣΥΝΘΕΣΗ ΚΑΙ ΑΝΑΛΥΣΗ ΤΗΣ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗΣ ΑΝΑΛΟΓΩΝ ΤΟΥ ΚΕΝΤΡΙΚΟΥ ΤΜΗΜΑΤΟΣ ΤΗΣ ΑΓΓΕΙΟΤΕΝΣΙΝΗΣ ΙΙ. ΦΑΣΜΑΤΟΣΚΟΠΙΕΣ UV-VIS ΚΑΙ NMRINVESTIGATION OF THE PEPTIDE BACKBONE FOLDINGS. SYNTHESIS AND CONFORMATIONAL ANALYSIS OF ANALOGUES OF THE CENTRAL SEQUENCE OF ANGIOTENSIN II. UV-VIS AND NMR SPECTROSCOPIESΜπαϊρακτάρη, ΕλένηBairaktari, Eleni1988greNMR-ΦΑΣΜΑΤΟΣΚΟΠΙΑUV-Vis φασματοσκοπίαΑΓΓΕΙΟΤΕΝΣΙΝΗ ΙΙ ΑΝΑΛΟΓΑΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝΔΙΠΛΩΣΗ ΤΟΥ ΠΕΠΤΙΔΙΚΟΥ ΣΚΕΛΕΤΟΥΕΚΛΕΚΤΙΚΗ ΝΙΚΟΤΙΝΑΜΙΔΟΠΟΙΗΣΗ ΠΕΠΤΙΔΙΩΝΠΕΠΤΙΔΙΚΗ ΣΥΝΘΕΣΗ ΣΕ ΣΤΕΡΕΗ ΚΑΙ ΥΓΡΗ ΦΑΣΗΣΥΜΠΛΟΚΑ ΜΕΤΑΦΟΡΑΣ ΦΟΡΤΙΟΥ ΣΕ ΠΕΠΤΙΔΙΑΦασματοσκοπία πυρηνικού μαγνητικού συντονισμούΦΑΣΜΑΤΟΣΚΟΠΙΑΥΠΕΡΙΩΔΟΥΣ-ΟΡΑΤΟΥANGITENSIN II ANALOGUESBACKBONE FOLDING IN PEPTIDESCHARGE TRANSFER COMPLEXES IN PEPTIDESNMR spectroscopyNuclear magnetic resonance spectroscopyPEPTIDE SYNTHESIS IN SOLID AND LIQUID PHASEPROTEIN CONFORMATIONSELECTIVE NICOTINAMIDATION IN PEPTIDESUltraviolet-visible spectroscopyUV-Vis spectroscopyUniversity of IoanninaΠανεπιστήμιο ΙωαννίνωνΦυσικές ΕπιστήμεςΧημείαNatural SciencesChemical SciencesTh.10.12681/eadd/1036http://hdl.handle.net/10442/hedi/1036PhD Thesis